Anatomie / Funkční anatomie tkání pohybového systému / Svalová tkáň / Příčně pruhovaná (kosterní) svalovina

Příčně pruhovaná (kosterní) svalovina

Příčně pruhovaná (kosterní) svalovina je základní  tkání  kosterních sva­lů. (Tento typ  svaloviny se nachází   také ve stěně hltanu, části  jícnu  a   v  jazyku.)

Kosterní svaly tvoří hybnou, motorickou (efektorovou) složku po­hybového systému. Přibližně 450 svalů  může reprezentovat až 45% hmotnosti  lidského  těla, a metabolismus svalové tkáně představuje téměř  45 % látkové výměny celého organismu. Kosterní svaly jsou inervovány mozkovými a míšními nervy. Bez  nervového  impulzu  ne­dochází  ke  koordinované  a  řízené  kontrakci  svalové  kontrakci.

Anatomickou jednotkou kosterního svalu je svalové vlákno.

Funkční  a  biomechanickou  jednotkou svalu  je motorická  jednotka, tj.  skupina  svalových  vláken  inervovaných  jedním  motoneuronem.

Stavba svalového vlákna: Svalové vlákno je mnohojaderný útvar o průměru, 40 - 100 mikrometrů. Vlákna jsou průměrně dlouhá 1 - 40 mm, ale v krejčovském svalu byla nalezena až vlákna 30 centimetrová. (Obr. 3.   .)

Vlákna mají válcovitý tvar s kónickými konci. U většiny svalů běží jedno vlákno od začátku svalu až ke svalovému úponu. Extrémně dlouhé svaly, např. již zmíněný krejčovský sval, mají vlákna seřa­zena za sebou - v sérii.

Na povrchu svalových vláken je membrána (sarkolema) odpovídající svoji strukturou buněčné membráně. V cytoplazmě, sarkoplazmě svalového vlákna jsou kromě desítek jader a dalších buněčných organel, uložena podélně orientovaná vlákén­ka, myofibrily. Kolem myofibril jsou početné systémy podélně i příčně orientovaných trubic endoplazmatického  (sarkoplazmatic­kého) retikula. V systému  těchto trubic je vysoká koncentrace vá­penatých a hořečnatých iontů, které jsou nezbytné pro realizaci svalové kontrakce. (Viz dále.) Na myofibrilách  je  ve světelném mikroskopu  vidět  střídání  světlých  a  tmavých  úseků.

Tmavé (anizotropní, dvojlomné, tzv. A úseky) se střídají se svět­lými  (izotropními  jednolomnými, I úseky. Proto je  celé  svalové vlákno  v  mikroskopu  jakoby  žíhané, tj. příčně pruhované.

Každý izotropní úsek je rozdělen tenkou ploténkou (telofragmou), tzv. Z - linií. Úsek myofibrily mezi dvěma Z - liniemi  se  nazývá  sarkoméra. (Viz obr.   .) Sarkoméry  se  skládají  z  řady  typů  submikroskopických  myofilament, např. myozinu  a  aktinu.                                                     

Sarkoméra    =   kontraktilní    jednotka    svalového   vlákna.

Kontrakci  sarkoméry  (tedy  i  kontrakce svalu) realizují dvě bílkoviny: myozin a   aktin.  Pružnost sarkoméry  podmiňují další dvě bílkoviny:  titin  a  nebu­lin.

·        Myozin je bílkovina, jejíž molekuly mají charakteristický tvar - kulovitou hlavu, ohebný krk a tyčinkovité tělo. Pro hlavu s vláknitým krčkem se také užívá označení - příčný můstek. Prost­řednictvím hlavy reaguje myozin s aktinem. Molekuly myozinu tvoří základ A úseků myofibril, tj. A úseky sarkomér.  (Viz obr. 3.   .)

Anizotropní   úsek sarkoméry je dále rozdělen proužkem H - mezofragmou. Prou­žek je místem, které tvoří již zmíněné příčné můstky myozinu.

·        Aktin je opět bílkovina tvořící v sarkoméře tenčí a početnější vlákna. (Poměr aktinových a myozinových vláken je ve vláknech kosterních svalů asi  4:1 až 6:1.) Aktinová vlákna jsou zakotvená v Z - liniích. Vlákna jsou složená ze dvou spirálně stočených makromolekul, zasahujících mezi tlustá myozinová  vlákna.

: Myozin a aktin jsou základní kontraktilní (stažlivé) bílkoviny svalu. Sval se pomocí těchto bílkovin zkra­cuje a generuje tah, jehož důsledkem je pohyb. Sval má ale také schopnost vracet se do své původní délky - je pružný.

Na molekulární úrovni tyto funkce zajišťují  především  dvě  bílkoviny  titin  a   nebulin.

[ Titin (konektin) má mezi bílkovinami svalu nejdelší známou mole­kulu - až jeden mikrometr. Molekula titinu je zakotvena do Z a M linie sarkoméry a v relaxovaném svalu zabezpečuje anatomic­kou kontinuitu sarkoméry. Zároveň fixuje myozinová vlákna v ani­zotropním úseku sarkoméry proti bočnímu posunu při kontrakci. Přitom nijak neomezuje vzájemné zasouvání aktinu a myozinu. Pro tuto stabilizační roli bývá molekula titinu považována za "mole­kulárního hráče" svalové kontrakce. (Vlastní mechanismus kontrak­ce bude probrán dále.)

Titin  při  protažení  klade  elastický  odpor.

Podobně elastická je i  Z linie sarkoméry.

 Nebulin je protein s poněkud kratší molekulou než titin. Je loka­lizován především v izotropním úseku sarkoméry, kde stabilizuje polohu aktinových myofilament. I nebulin klade při protažení elastický odpor, ale jeho podíl na celkové elasticitě sarkoméry je zřejmě menší.

Pružnost (elasticita) svalu je samozřejmě značně komplexní jev. Na molekulární úrovni jsou ve hře především dvě citované bílkovi­ny sarkoméry, ale i řada dalších proteinů (desmin, vimetin, syn­desmin atd.), o jejichž roli při kontrakci, relaxaci a elastici­tě, se zatím u  lidských svalů mnoho neví. Ojedinělé jsou  i  údaje o patologii titinu. U jedné ze vzácných forem myasthenia gravis byla prokázána tvorba protilátek proti titinu, provázená poruchou svalové elasticity. Je velmi pravděpodobné, že v patologii svalu hraje titin dost významnou a dosud nedoceněnou roli. Jeho mezní odolnost na protažení (3,5 - 5 pN) je v průměru nepatrně menší než u myozinu (2 - 7 pN), ale závažnější než citované výsledky ojedinělých měření je zjištění, že jednotlivé svaly mají různé kritické meze pružnosti "svého" titinu. Byly dokonce zjištěny i rozdíly v rámci vícesložkových svalů. Např. se liší pružnost titinu v jednotlivých hlavách trojhlavého lýtkového svalu. Jde sice zatím o jednotlivá pozorování, která budou vyžadovat další revizi, ale již získané poznatky otevírají zcela nové pohledy na  fyziologii svalu.

Samostatnou problematiku reprezentuje úprava sarkomér v oblasti tupých konců svalových vláken. Otázka stavby marginálních úseků svalového vlákna se obvykle přechází s tím,že i zde se předpoklá­dá stejná úprava myofibril a myofilament jako v ostatních sekto­rech vlákna. Je prokázáno, že v sarkomérách na koncích vláken chybí titin a myozin. Je zde ale lokalizován aktin zakotvený do Z linií a spojovací nebulin.

Z  imunohistochemických  pozorování je zřejmé, že konce vláken se nezkracují,ale díky přítomnosti aktinu  a  nebulinu  jsou  velmi  pružné. Tato skutečnost není zatím plně zhodnocena. Stejně tak chybí i  biomechanická analýza významu šikmé prostorové orientace myofilament v blízkosti sarkolemy a mechanismus  jejich vazby  na  sarkolemu.

: Jak již bylo uvedeno, hlavním projevem mecha­nické funkce svalových vláken je jejich zkrácení - stah, kontrak­ce. Ke kontrakci myofibril dochází na základě vzruchů přicházejí­cích motorickými nervovými vlákny. (Pokusně lze vyvolat kontrakci i umělým elektrickým drážděním nebo změnou osmotických poměrů v okolí vlákna.)

Konce motorických vláken se podílejí na stavbě tzv. motorických plotének, na kterých se uvolňuje acetylcholin měnící prostupnost sarkolemmy svalového vlákna pro vápník. Zvýšená propustnost memb­rány vyvolá vstup vápenatých iontů do sarkoplazmy. Zde se vápník váže na určitá místa aktinových myofilament a aktivuje je. (Nedojde-li k vazbě  acetylcholinu  na  menbránu   savolvého  vlákna -  buď  proto, že  je acetylcholin  rozložen  nebo  blokován, případně  je  membrána  svalového  vlákna  na  tento  mediátor  necitlivá (myasthenia  gravis)  -  ke  svalové  kontrakci  nedojde.

Výsledkem  aktivace  svalového  vlákna je změna tvaru (konformace) molekuly ak­tinu, a uvolnění prostoru do kterých se na několik setin sekundy zasouvají myozinové hlavy. Vápník tak umožňuje dočasnou vazbu my­ozinových  hlav na "citlivá" místa aktinových molekul. Vápníkovou "pumpou" jsou pak vápenaté ionty přečerpány zpět do sarkoplazma­tického retikula a vazba se přeruší. 

Hlavy molekul myozinu "přiskakují" k aktinovým vláknům nejspíše tak, že se zároveň deformuje ohebná molekula krčku a ohnutí vyvo­lá nepatrný posun celé hlavy po nepohyblivém aktinovém vláknu. (Aktinová vlákna jsou ukotvena do telofragmy !) Energie nutná k "přiskočení" a deformaci myozinu je získávána štěpením ATP na ADP. (Příslušné enzymy jsou přítomny na celém příčném můstku, a ATP dodávají mitochondrie svalového vlákna. Blíže viz fyziolo­gie.)

Spojením myozinu s  aktinem vzniká přechodný komplex –  aktomyozin, dovolující jednosměrný posun myofilament, tj. zasunutí aktinových filament mezi filamenta myozinu. Vzdálenost mezi Z - liniemi se zmenšuje a celá myofibrila se zkracuje.                                                   

Všechny  myofibrily  jednoho  svalového  vlákna   se  kontrahují  současně  a  naráz.

Kontrakce končí tak, že se vápenaté ionty vracejí zpět (viz váp­níková pumpa) do trubic sarkoplazmatického retikula, a myozinová hlava "odskakuje" od vazebného místa na aktinovém vláknu. Sarko­méra se prodlužuje a nastupuje relaxace svalového vlákna. (Dlouhodobá  vazba  aktinu a  myozinu,  vyvolává   svalovou  ztuhlost, která  je  např.  typickou známkou  smrti.)


Hladká srdeční Nahoru Svalová vlákna